Skip to content
08/09/2010 / naturaxiz

Enzimas

A palabra enzima, en alemán enzym, deriva do grego ἐν (en), e ζύμη (lévedo), e foi proposta por Wilhelm Kühne (1837–1900) para nomear aos axentes químicos das fermentacións.

Os enzimas son proteínas con función catalizadora. Rebaixan a enerxía de activación e incrementan a velocidade das reaccións químicas do metabolismo. Non modifican o equilibrio químico, se non que o que fan é que este se acade máis rapidamente. Como calquera catalizador os enzimas actúan en concentracións moi baixas e non resultan afectados polas reaccións nas que interveñen.

Enerxía de activación con e sen enzima


MECANISMO DE ACCIÓN

A actividade dos enzimas prodúcese mediante unha unión temporal entre o enzima e a substancia que vai ser transformada (substrato). O substrato únese a unha zona determinada do enzima, o centro activo, formando o complexo enzima-substrato (ES). Nese estado de unión enzima-substrato prodúcese a reacción. Finalmente o enzima libera o produto e queda libre para catalizar a reacción noutra molécula de substrato.

O centro activo é unha rexión específica do enzima determinada pola súa estrutura terciaria. Este ten unha forma que coincide coa do substrato e grupos funcionais que permiten a unión con el mediante enlaces débiles.

Dentro do centro activo pódense distinguir dúas partes: o centro fixador, que permite a formación do complexo enzima-substrato, e o centro catalizador, que induce a transformación do substrato en produto.

Mecanismo de acción das enzimas


ESPECIFICIDADE

Hai moitos miles de enzimas diferentes, xa que cada unha actúa só sobre un determinado substrato ou grupo de substratos e cataliza só un tipo de reacción. Segundo isto pódense distinguir os seguintes aspectos da especificidade dos enzimas:

Especificidade de substrato: Cada enzima actúa só sobre un determinado substrato. E esta especificidade polo substrato pode ser:

Especificidade de grupo: O enzima actúa sobre un tipo de grupo funcional en varios compostos.
Especificidade absoluta: O enzima actúa sobre un só composto.
Estereoespecificidade: Nas substancias con isomería óptica os enzimas só actúan sobre un dos enantiómeros.

Especificidade de acción: Cada enzima cataliza un tipo único de reacción.


APOENZIMA E HOLOENZIMA

Moitos enzimas precisan a presencia doutra substancia para actuar. Neste caso chámaselle apoenzima á proteína sóa, non activa, e holoenzima ao conxunto activo: o apoenzima máis a substancia activadora.

Estas substancias activadoras poden ser de tres tipos:

  • Grupo prostético: É un composto orgánico unido ao apoenzima mediante enlaces covalentes, por exemplo o grupo hemo das subunidades da hemoglobina.
  • Coenzima: É un composto orgánico que se une ao apoenzima mediante enlaces débiles. As vitaminas son substancias precursoras ou compoñentes dos coenzimas.
  • Cofactor: É unha substancia inorgánica, normalmente un catión metálico, con unión débil ao apoenzima.


ENZIMAS ALOSTÉRICOS

Alostérico significa “noutro sitio”. Os enzimas alostéricos, a máis do centro activo teñen outra zona receptora: o centro regulador ou sitio alostérico. A esta rexión do enzima únense substancias, chamadas efectores, que activan ou inhiben a acción enzimática. Esta activación o inhibición prodúcese mediante cambios na conformación do centro activo.

Activación alostérica

Ao unirse o efector ao sitio alostérico, o centro activo do enzima adquire unha configuración máis afín co substrato, aumentando a súa actividade.

En moitos casos o propio substrato da reacción actúa como activador alostérico (activación homotrópica), deste xeito un aumento na concentración de substrato basta para converter moléculas inactivas do enzima á súa configuración activa.

Un exemplo, non exactamente dun enzima, é o da hemoglobina. A hemoglobina está formada por catro subunidades, cando unha molécula de osíxeno se une ao grupo hemo dunha subunidade prodúcese un cambio conformacional nas outras que aumenta a súa afinidade polo osíxeno.

Inhibición alostérica

É o caso contrario. O efector provoca un cambio no centro activo que anula ou reduce a actividade do enzima.

Neste caso o inhibidor pode ser o produto da reacción, o que supón un sistema de regulación do tipo feed-back. Ao aumentar a concentración de produto a causa da actividade enzimática, este mesmo inactiva ás moléculas de enzima, regulando así o equilibrio substrato-produto.

O máis frecuente é a inhibición do primeiro paso dunha ruta metabólica polo último produto. Así, nunha serie de reaccións enzimáticas A→B→C→D→E, o produto E actúa como inhibidor da reacción A→B.

Modelo das partes dun enzima alostérico


CINÉTICA ENZIMÁTICA

A velocidade de acción dos enzimas depende das condicións da disolución e da concentración do substrato.

Temperatura

Como sucede con todas as reaccións químicas, a velocidade de reacción dos procesos catalizados por enzimas aumenta coa temperatura. O límite deste aumento da velocidede de reacción está no punto en que a alta temperatura comeza a afectar aos enlaces que manteñen a estrutura da proteína, é dicir, no que o enzima comeza a desnaturalizarse. Isto sucede en xeral a pouco máis de 40º C, de xeito que a temperatura óptima para a acción dos enzimas adoita estar un pouco por baixo dos 40º C, que ven sendo a temperatura que mantemos no noso organismo os animais homeotermos, entre 36 e 38º C.

pH

A maioría dos enzimas teñen o pH óptimo para a súa actividade próximo á neutralidade. As variacións de pH afectan rapidamente á actividade enzimática, porque alteran as cargas do centro activo que permiten a formación do complexo encima-substrato. As variacións de pH grandes provocan a desnaturalización do enzima.

Concentración do substrato

A velocidade de reacción aumenta proporcionalmente á concentración de substrato, ata unha velocidade máxima que representa o punto en que o enzima está saturado, é dicir, que xa non quedan moléculas de enzima libres para unirse ao substrato, e as que liberan os produtos son ocupadas inmediatamente por outra molécula de substrato.

O grado de aumento da velocidade de reacción co aumento da concentración de substrato defínese coa constante de Michaelis-Menten (Km). Este parámetro expresa a concentración de substrato na que a velocidade de reacción é a metade da velocidade máxima.

O valor da Km está en función dos demais factores: temperatura, pH e presencia de activadores ou de inhibidores. Canto menor sexa o valor da Km maior é a efectividade do enzima, pois indica que a reacción se produce a concentracións de substrato moi baixas.

Gráfica concentración de substrato / velocidade da reacción e Km


INHIBICIÓN

Inhibición reversible

Na inhibición reversible a unión inhibidor-substrato é pouco estable, o enzima recupera a súa actividade cando se desprende do inhibidor.

Inhibición competitiva

Un inhibidor competitivo é unha substancia que se une ao enzima impedindo a unión do substrato. Normalmente a unión é ao mesmo centro activo e o inhibidor é unha substancia moi semellante ao substrato.
Se o lugar de unión do inhibidor non é o centro activo, a unión simultánea de inhibidor e substrato é igualmente imposible. Na inhibición competitiva as posibilidades son: complexo enzima-substrato (ES) ou complexo enzima-inhibidor (EI).
Neste caso é precisa unha maior concentración de substrato para alcanzar a mesma velocidade de reacción, é dicir, aumenta a Km.

Inhibición non competitiva

O inhibidor únese a un lugar do enzima distinto do centro activo, e inhibidor é substrato poden estar unidos ao enzima ao mesmo tempo. A unión do inhibidor inactiva o enzima, estea o substrato unido ou non. A formación de complexos encima-substrato-inhibidor (ESI) fai que neste caso o aumento da concentración de substrato non contrarreste a acción do inhibidor.

Posibles lugares de unión do inhibidor (I)


Inhibición irreversible

Na inhibición irreversible unión inhibidor enzima é mediante enlaces covalentes e a molécula de enzima queda inutilizada definitivamente.

Importancia

Por unha parte a inhibición da acción enzimática forma parte dos procesos normais de regulación do metabolismo, como por exemplo no caso da regulación por feed back vista no apartado de enzimas alostéricos.

Por outra banda, boa parte dos tóxicos naturais, sintetizados por plantes e animais como defensa, son inhibidores enzimáticos. Así mesmo, moitos medicamentos, a maioría derivados destes tóxicos naturais, actúan da mesma maneira. Os inhibidores sintéticos teñen un uso moi amplo na agricultura e na medicina: herbicidas, insecticidas e gran parte dos medicamentos máis recentes pertencen a este grupo.

Advertisements

Leave a Reply

Fill in your details below or click an icon to log in:

WordPress.com Logo

You are commenting using your WordPress.com account. Log Out / Change )

Twitter picture

You are commenting using your Twitter account. Log Out / Change )

Facebook photo

You are commenting using your Facebook account. Log Out / Change )

Google+ photo

You are commenting using your Google+ account. Log Out / Change )

Connecting to %s