Skip to content
29/08/2010 / naturaxiz

Estrutura das proteínas

* Este artigo inclúe tamén:


NIVEIS ESTRUTURAIS

As proteínas son en principio longas cadeas polipeptídicas cunha secuencia de aminoácidos determinada polos xenes. Esta cadea orixinal organízase de forma moito máis complexa antes de ser unha proteína funcional. Nesta organización pódense diferenciar catro niveis estruturais:

  • Estrutura primaria: É a secuencia de aminoácidos, determinada polos xenes e orixe dos demais niveis estruturais. Esta secuencia descríbese comezando polo extremo N-terminal.
  • Estrutura secundaria: Orixínase por establecemento de enlaces ponte de hidróxeno entre distintos aminoácidos da cadea. Existen dúas formas fundamentais: hélice-α e lámina-β.
  • Estrutura terciaria: Pregamento da estrutura secundaria, estabilizada por enlaces ponte de hidróxeno, enlaces disulfuro entre cisteínas, etc.
  • Estrutura cuaternaria: Unión de varias cadeas peptídicas formando unha unidade funcional.

Niveis estruturais da proteínas


ESTRUTURA PRIMARIA

A secuencia dos aminoácidos na cadea polipeptídica dunha proteína é a que determina a configuración espacial no resto dos niveis estruturais. Esta secuencia está determinada polos xenes, de xeito que unha mutación xenética pode resultar na substitución dun aminoácido por outro diferente, alterando esta secuencia. Esta alteración pode producir cambios na configuración da proteína, alterando a súa función.

Estrutura primaria das proteínas


ESTRUTURA SECUNDARIA

As diferentes estruturas secundarias son posibles grazas á capacidade de rotación dos enlaces Cα-carboxilo e Cα-amina do enlace peptídico. Estas estruturas son estabilizadas por enlaces ponte de hidróxeno entre os grupos carboxilo e amina de enlaces peptídicos que quedan enfrontados.

Os enlaces Cα-C e N-Cα poden rotar


Hélice-α

Neste caso cadea de aminoácidos forma unha hélce con 3,6 aa por cada volta. Os enlaces ponte de hidróxeno entre os grupos carboxilo e amina dos enlances peptídicos manteñen a estrutura. Os substituíntes R quedan cara fóra.

Hélice α (en negro os C-α)

Hélices-α na ferritina


Láminas β

Nas estruturas β a cadea polipeptídica está estendida ao máximo. As láminas β fórmanse por unión de cadeas β paralelas mediante enlaces ponte de hidróxeno entre os grupos amina e carboxilo dos enlaces peptídicos das cadeas adxacentes.

Dúas cadeas β unidas por enlaces de ponte de H

Pode haber dous tipos de láminas β:

  • Láminas antiparalelas: As cadeas adxacentes van en sentido contrario. Neste caso a continuidade da cadea polipeptídica entre cadeas adxacentes pode ser unha zona de xiro constituída por poucos aminoácidos (xiro β).
  • Láminas paralelas: As cadeas adxacentes están no mesmo sentido. Para a continuidade da cadea polipeptídica é necesario que haxa unha rexión longa dende o comezo dunha rexión β ate a seguinte.

Cadeas β antiparalelas

Cadeas β paralelas

A lámina formada pola unión de varias cadeas β unidas deste xeito tería o aspecto dunha lámina pregada coma o fol dun acordeón, cos substituíntes R alternativamente a un lado e a outro da lámina.

“Lámina pregada” β (antiparalela)


ESTRUTURA TERCIARIA

Este terceiro nivel de pregamento das proteínas débese fundamentalmente á interacción dos substituíntes R dos aminoácidos co medio acuoso, de xeito que os hidrófobos se dispoñen cara o interior da molécula e os hidrófilos cara o exterior. A estrutura terciaria é estabilizada ademais por interaccións entre os substituíntes R: enlaces covalentes disulfuro entre cisteínas, interaccións iónicas, enlaces de ponte de hidróxeno, interaccións hidrófobas e forzas de Van der Waals.

Formación do enlace disulfuro entre cisteínas

Pódense distinguir dúas formas fundamentais de estrutura terciaria:

  • Proteínas globulares: Na maioría das proteínas a estrutura terciaria determina unha forma da molécula de proporcións aproximadamente esféricas. Estas proteínas forman disolucións coloidais na auga e son a maioría.

Proteína globular: Ovoalbúmina.

  • Proteínas fibrosas: A estrutura terciaria determina formas alongadas. Estas proteínas son menos solubles, algunhas mesmo insolubles, e na súa maioría teñen funcións estruturais e de movemento.

Proteína fibrosa: Coláxeno


ESTRUTURA CUATERNARIA

A estrutura cuaternaria é a unión de varias cadeas polipeptídicas distintas constituíndo unha unidade funcional. A unión prodúcese cos mesmos tipos de enlace que interveñen na estrutura terciaria, pero o máis común é a interacción hidrofóbica entre aminoácidos apolares, mentres que as pontes disulfuro son moi raras. A subunidades polipeptídicas implcadas nunha estrurura cuaternaria poden ser iguais ou distintas. Cando as subunidades son iguais considérase á cadea simple o monómero, e a proteína funcional noméase polo número de monómeros que contén (dímero, trímero, tetrámero, etc.). O exemplo clásico da estrutura cuaternaria é a hemoglobina, pois foi nesta proteína onde se decubriu este cuarto nivel estrutural mediante a técnica de difracción de raios X (Max Perutz, 1960).

Hemoglobina (tetrámero)


GRUPO PROSTÉTICO

Moitas proteínas teñén unha parte de natureza non peptídica, son as heteroproteínas ou proteínas conxugadas. A parte peptídica chámase grupo proteico, e á parte non peptídica, grupo prostético.

Por exemplo, cada unha das subunidades da hemoglobina ten un grupo prostético chamado grupo hemo, que contén un átomo de ferro que é onde se fixa o O2 para o seu transporte.

Grupo hemo da hemoglobina

Modelo molecular do grupo hemo

Outros exemplos son as glicoproteínas e as lipoproteínas plasmáticas encargadas do transporte do colesterol no sangue.


DESNATURALIZACIÓN

Na desnaturalización as proteínas perden a súa estrutura, agás a estrutura primaria. A causa da desnaturalización pode ser calquera factor que rompa os enlaces, a maioría febles, que manteñen esa estrutura: cambios do pH, cambios na concentración salina do medio, temperatura elevada, axitación mecánica …

A desnaturalización provoca a perda da función biolóxica da proteína, pois esta depende fundamentalmente da estrutura terciaria e, se existe, da cuaternaria.

A desnaturalización na maioría dos casos é reversible, a proteína volve adoptar a súa configuración nativa cando desaparece o axente causante da desnaturalización. Iste feito considérase a demostración de que a estrutura da proteína esté determinada xenéticamente a través da secuencia de aminoácidos da estrutura primaria.

Nas proteínas solubles, a desnaturalización leva á transformación da disolución coloidal nun xel, fenómeno denominado coagulación. Este feito podémolo observar a cotío ao cociñar un ovo: a ovoalbúmina que en estado natural está en foma de disolución coloidal, a clara crúa, ao aplicar calor convírtese nun xel, a clara cocida. A xelatina animal é tamén coláxeno desnaturalizado. Nestes dous casos a desnaturalización é irreversible. Esta animación explica o proceso con máis detalle.

Outro exemplo cotiá, tamén irreversible, é o leite callado: O descenso do pH provocado por calquera substancia de carácter ácido provoca a desnaturalización da caseína, que precipita formando grumos. Éste cambio de pH prodúcese de forma natural por acción das bacterias
Lactobacillus que transforman a lactosa en ácido láctico por fermentación.


ESPECIFICIDADE

A estrutura primaria das proteínas está determinada polos xenes, e os xenes son diferentes en cada individuo, como resultado da entrecruzamento dos cromosomas durante a meiose e do azar da fecundación (e ocasionalmente, da mutación). Daquela, as proteínas de cada individuo son diferentes, e todas as diferencias de orixe xenética entre un idividuo e outro, o fenotipo, débese a estas diferencias entre proteínas. Evidentemente as diferencias serán aínda maiores entre distintas especies, e máis fondas canto máis alonxadas estean esas especies na árbore filoxenética.

A máis de determinar as diferencias fenotípicas entre especies e entre individuos, a variabilidade das proteínas está relacionada co funcionamento do sistema inmunitario, encargado de recoñecer substancias extrañas (antíxenos) e de provocar unha reacción encamiñada á súa eliminación.

Volver ao principio ↑

Leave a Reply

Fill in your details below or click an icon to log in:

WordPress.com Logo

You are commenting using your WordPress.com account. Log Out / Change )

Twitter picture

You are commenting using your Twitter account. Log Out / Change )

Facebook photo

You are commenting using your Facebook account. Log Out / Change )

Google+ photo

You are commenting using your Google+ account. Log Out / Change )

Connecting to %s